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β-amyloid (12-28) TFA 是 β-淀粉样蛋白 (β1-42) 的肽片段。 β1-42 是 42 个氨基酸的蛋白质，是老年斑核心的主要成分。β-amyloid (12-28) 具有聚集特性。β-amyloid (12-28) 有潜力用于阿尔茨海默氏病的研究。

β-amyloid (12-28) TFA is a peptide fragment of β-amyloid protein (β1-42). β1–42 a 42 amino acid protein , is the major component of senile plaque cores. β-amyloid (12-28) shows aggregation properties. β-amyloid (12-28) has the potential for Alzheimer’s disease research.

β淀粉样蛋白（Aβ或Abeta）是由淀粉样前体蛋白加工得到的多肽，含有36-43个氨基酸。众所周知，它是与阿尔茨海默病相关的淀粉样蛋白斑的成分，研究表明，Aβ是一个高度多功能的多肽，具有显著的非病理性活性。Aβ是在阿尔茨海默病患者的脑中发现的沉积物的主要成分。阿尔茨海默病患者脑中Aβ含量升高。 Aβ是脑实质和血管淀粉样蛋白的主要成分，它有助于脑血管病变和神经毒性。

Aβ（12-28）代表载脂蛋白E（apoE）的结合位点。ApoE是阿尔茨海默病的遗传危险因素，可促进有毒aβ的聚集。该序列包含一个疏水结构域（残基14-21）和一个β-转弯（残基22-28），将aβ14至21和29至40/42这两个疏水结构区彼此相对，允许aβ肽组装成原纤维。中性肽Aß（12-28）的二级结构主要由A-螺旋和无规卷曲组成。apoE与Aß残基12至28的相互作用不仅是非特异性疏水相互作用，而且在阿尔茨海默病（AD）的Aß病理机制中起着关键作用。Aß（11-28）和其他五个片段增强了全长Aß（1-40）的聚集。所有增强聚集的肽都含有残基17至20或30至35，表明这些区域对促进全长Aß聚集的重要性。

Aβ (12-28) represents a binding site for apolipoprotein E (apoE). ApoE is a genetically inherited risk factor for Alzheimer’s disease that promotes aggregation of toxic Aβ. This sequence encompasses a hydrophobic domain (residues 14–21) and a ß-turn (residues 22–28) which place two hydrophobic domains of Aß 14 to 21 and 29 to 40/42 opposite each other, allowing for the assembly of Aß peptides into fibrils. The secondary structure of Aß (12- 28), a neutral peptide, is dominated by a-helix and random coil. The interaction of apoE with residues 12 to 28 of Aß is not just a non-specific hydrophobic interaction but plays a pivotal role in the mechanism of Aß pathology in Alzheimer’s disease (AD). Aß (11-28) and five other fragments enhanced aggregation of full length Aß (1-40). All of the peptides that enhance aggregation contained either residues 17 to 20 or 30 to 35, indicating the importance of these regions for promoting aggregation of full-length Aß.